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Science:揭秘光合作用蛋白的结构和功能

来源: 发布日期:2019-01-04

2018年12月20日《科学》报道,来自德国马克斯普朗克生物化学研究所、日本大阪大学和德国波鸿鲁尔大学等机构组成的研究团队已经探明了光合复合体I的结构和功能,这种膜蛋白复合体在光合作用的动态重组中起着重要的作用。该研究填补了光合电子传递途径方面的最后一个主要空白。
复合体I存在于大多数生物体中。植物细胞的复合体I主要存在于线粒体和叶绿体中,作为电子传递链的一部分。线粒体复合体I作为细胞呼吸的重要元素,其结构和功能已经得到了很好的诠释,而光合复合体I的研究却很少。
    利用低温电子显微镜,研究人员首次揭示了光合复合体I的分子结构,它与呼吸复合体I存在较大差异,两者在负责电子输运的部分具有不同的结构,光合复合体I在光合作用中被优化为循环电子运输,它直接将电子重新注入光合电子输运链而不是储存起来。研究小组在试管中模拟这一过程,发现铁氧化还原蛋白在其中发挥了重要作用。通过光谱分析,研究者证明铁氧化还原蛋白与复合物I之间的电子传递是高效的。进一步的光谱测量表明,复合物I的结构中有一个特别灵活的部分,它像钓竿一样捕获了铁氧化还原蛋白,这使得铁氧化还原蛋白能够到达电子转移的最佳结合位置。
    该研究使我们能够把光合复合体I的结构和功能结合起来,对电子传递过程的分子基础有了更详细的了解。研究者计划利用这些知识创造出人工电子传递链,在合成生物学领域带来新的应用。
吴晓燕 编译自https://www.sciencedaily.com/releases/2018/12/181221123848.htm
原文链接:http://science.sciencemag.org/content/early/2018/12/19/science.aau3613
原文标题: Structural adaptations of photosynthetic complex I enable ferredoxin-dependent electron transfer

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